Il tempo è un fattore fondamentale in biologia in quanto la velocità delle reazioni chimiche dipende da esso.

Infatti la velocità di reazione è la variazione della concentrazione dei reagenti o dei prodotti in un intervallo di tempo. Questa velocità dipende dall’energia di attivazione, cioè l’energia necessaria per avviare una reazione.

Le reazioni però di solito sono molto lente quindi per velocizzarle bisogna diminuire l’energia di attivazione. Questo è possibile grazie a catalizzatori biologici che abbassano quest’energia. La maggior parte dei catalizzatori è costituita da proteine chiamate ENZIMI, ma esistono anche catalizzatori costituiti da molecole di RNA, detti ribozimi.

L’enzima è formato da un sito attivo dove si legano i reagenti, detti substrati. 

Gli enzimi sono specifici, cioè catalizzano una sola reazione. La loro specificità deriva dalla loro configurazione spaziale e dalla struttura del sito attivo. Infatti l'enzima e il substrato hanno una forma complementare che permette un incastro perfetto. Questo modello è chiamato a CHIAVE-SERRATURA. A volte il sito attivo di un enzima non si incastra con il substrato, perciò è costretto ad adattarsi al substrato cambiando forma; in questo modo l’enzima può svolgere la sua funzione. Questo processo è chiamato ADATTAMENTO INDOTTO.

Quando un enzima si lega al substrato si viene a formare il complesso enzima-substrato, che dà origine al prodotto e all’enzima libero. Alla fine della reazione l’enzima è pronto per legare una nuova molecola di substrato. Quando partecipa ad una reazione un enzima non viene modificato permanentemente; alla fine della reazione torna nelle sue condizioni iniziali.

Il nome di un enzima termina con il suffisso -asi. A seconda della reazione che catalizzano vengono suddivisi in sei classi:

• OSSIDOREDUTTASI, che catalizzano le reazioni di ossidoriduzione;
• TRASFERASI, che catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali;
• IDROLASI, che catalizzano la rottura di legami con l’aggiunta di acqua;
• LIASI, che catalizzano l’addizione o la sottrazione di gruppi funzionali a doppi legami;
• ISOMERASI, che catalizzano le reazioni di isomerizzazione;
• LIGASI, che catalizzano la formazione di legami accoppiati all’idrolisi di ATP.

Molti enzimi richiedono la presenza di altre molecole non proteiche per svolgere le proprie funzioni. Queste molecole sono chiamate COFATTORI e possono essere:

• COFATTORI INORGANICI, che sono ioni metallici che si legano alla molecola dell’enzima permettendole di assumere una forma adatta a legare il substrato;
• COFATTORI ORGANICI o COENZIMI, che sono molecole complesse che agiscono come trasportatori di gruppi funzionali. 

Un esempio di coenzimi sono il NAD, il NADP e il FAD, che si comportano come trasportatori di elettroni e di atomi di idrogeno, aiutando alcuni particolari enzimi, chiamati deidrogenasi, a catalizzare l'ossidazione di molti composti, come ad esempio il glucosio.

Il NAD (nicotinammide-adenin-dinucleotide) è un coenzima che opera nelle reazioni cataboliche. Invece il NADP (nicotinammide-adenin-dinucleotide-fosfato) opera in quella anaboliche. Entrambi possono esistere in due forme distinte: la forma ossidata e la forma ridotta. Quando una molecola di substrato si ossida perdendo due atomi di idrogeno, la forma ossidata del NAD, che si scrive NAD⁺, può accettare un protone e due elettroni e trasformarsi nella forma ridotta, NADH. Stessa cosa vale anche per il NADP, la cui forma ossidata è NADP⁺, invece la forma ridotta è NADPH.

NAD⁺ + 2H → NADH + H⁺

Il FAD (flavin-adenin-dinucleotide) è il coenzima delle flavoproteine (gli enzimi che catalizzano le reazioni redox). Anche il FAD si presenta in due forme: la forma ossidata (FAD) e la forma ridotta (FADH₂). Quando un substrato si ossida perdendo due atomi di idrogeno, la forma ossidata del FAD accetta i due atomi di idrogeno trasformandosi nella forma ridotta.

FAD + 2H → FADH₂

Gli enzimi sono sensibili a variazioni di pH e di temperatura:

• La velocità delle reazioni catalizzate da enzimi dipende dal pH della soluzione a cui avvengono. Ogni enzima raggiunge il massimo della sua attività a un pH ben definito; se la soluzione diventa più acida o più basica la sua attività diminuisce.
• Fornendo calore la velocità delle reazioni aumenta, perché una percentuale maggiore di reagenti acquista l’energia cinetica necessaria a superare l’energia di attivazione. Se le temperature diventano troppo alte gli enzimi si denaturano e perdono le proprie funzioni.